首页 | 本刊简介 | 编委会 | 投稿征稿 | 期刊订阅 | 下载中心 | English
 
   
  论文快速检索

请输入关键词

 

 

   
  信息公告
海外撷英栏目开通,欢迎投稿

热带亚热带植物学报网络开通

访问总次数
14407589
今日访问
93
当前在线
0人
 
引用本文:
【打印本页】   【HTML】   【下载PDF全文】   查看/发表评论  【EndNote】   【RefMan】   【BibTex】
←前一篇|后一篇→ 过刊浏览    高级检索
本文已被:浏览 1407次   下载 1116 本文二维码信息
码上扫一扫!
分享到: 微信 更多
蚕豆种子超氧物歧化酶的纯化及性质
郭振飞,卢少云,李明启
作者单位
郭振飞,卢少云,李明启  
摘要:  蚕豆种子粗提液经乙醇-氯仿混合物处理、丙酮沉淀、DEAE-纤维素层析和Sepharose6B层析,获得比活性为2852单位mg-1蛋白的超氧物歧化酶.经聚丙烯酰胺凝胶电泳证明酶已纯化到均一程度.该酶对KCN和H2O2敏感,说明它为Cu,Zn-SOD.酶分子量和亚基分子量分别为31000和14400,说明它是由两个相同亚基组成。该酶在70℃以下和在pH5—9条件下稳定.紫外区最大吸收峰为273.5nm。
关键词:  蚕豆  超氧物歧化酶
DOI:10.3969/j.issn.1005-3395.1996.3.010
分类号:
基金项目:
PURIFICATION AND CHARACTERIZATION OF SUPEROXIDE DISMUTASE FROM BROAD BEAN SEEDS
Guo Zhenfei,Lu Shaoyun,Li Mingqi
Abstract:  Cupper and zinc-containing superoxide dismutase from broad beau(Vicia faba) seeds was purified to homogeneity by the steps of crude extract, chloroform-ethanol treatment, aceton precipitation, DEAE-cellulose chromatography and Sepharose 6B chromatography. The purified enzyme had a specific activity of 2852 units mg-1 protein. Its activity was strongly inhibited by KCN and H2O2. Its molecular weight and subunit molecular weight were 31000 and 14400 respectively, which indicated that the enzyme was composed of two identical subunits. The enzyme was stable to heat below 70 ℃ and to pH at range of 5 -9, and exhibited maximum ultraviolet absorption at 273.5um.
Key words:  Broad bean  Superoxide dismutase

Copyright 2007 版权所有 中国科学院华南植物园《热带亚热带植物学报》编辑部
地址: 广州市天河区兴科路723号 中国科学院华南植物园 《热带亚热带植物学报》编辑部 邮编:510650 电话: 86 (0)20-3725 2514  传真:86 (0)20-3725 2642 E-mail: jtsb@scib.ac.cn
本系统由北京勤云科技发展有限公司设计
京ICP备09084417号-2